Elucidação estrutural e bioquímica do mecanismo de condensação descarboxilativa do beta-cetoácido pela curcumina sintase
Estrutura geral do CURS1 (UMA e B) e alinhamento de aminoácidos de CURS1 com outros PKSs tipo III (C) UMA, O dímero CURS1 exibiu a dobra αβαβα, semelhante a outros PKSs do tipo III. Um monômero é destacado em verde e o outro em azul escuro. As cadeias laterais de Cys-164, His-303, Asn-336 e Met-137 estão representadas. B, estrutura geral de um monômero CURS1 (verde) é sobreposto ao de CHS (magenta) Ambas as enzimas têm uma estrutura muito semelhante. C, a tríade catalítica (Cys-164, His-303 e Asn-336 em CURS1) é destacada em laranja e duas fenilalaninas (Phe-215 e Phe-265 em CURS1) que são chamadas de “porteiros” são destacadas em azul. ClCURS1, CURS1 (curcumina sintase 1) de C. longa (BAH56226); OsCUS, curcuminóide sintase de O. sativa (AK109558); ClDCS, diketide-CoA sintase de C. longa (BAH56225); MsCHS, CHS de Medicago sativa (AAA02824); RhBAS, BAS de Rheum palmatum (AAK82824).
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