Análise da interação de ligação de curcumina e diacetilcurcumina com albumina de soro humano e bovino usando espectroscopia de fluorescência e dicroísmo circular

O estudo atual relata a ligação da curcumina (CUR) como o principal ingrediente farmacologicamente ativo da cúrcuma e diacetilcurcumina (DAC) como um derivado bioativo da curcumina à albumina sérica humana (HSA) e albumina sérica bovina (BSA). As constantes de ligação aparentes e o número de locais de ligação substantivos foram avaliados pelo método de extinção de fluorescência. A distância (r) entre o doador (HSA e BSA) e o aceitador (CUR e DAC) foi obtida com base na teoria de Förster de transferência de energia não radiativa. As pequenas mudanças nos espectros de dicroísmo circular de UV distante resultaram em mudanças parciais nos conteúdos de estrutura secundária calculada de HSA e BSA. A alteração desprezível na estrutura secundária de ambas as proteínas de albumina indicou que as mudanças conformacionais induzidas pelo ligante estão localizadas no local de ligação e não envolvem mudanças consideráveis ​​no dobramento da proteína. Os espectros de CD visíveis indicaram que a atividade óptica observada durante a ligação do ligante devido à quiralidade da proteína induzida. Todos os resultados alcançados sugeriram o importante papel do grupo fenólico OH do CUR no processo de ligação.